血红蛋白的生物学特性（精简3篇)
血红蛋白的生物学特性 篇一
血红蛋白是一种重要的蛋白质，它存在于人体红细胞中，负责携带氧气和二氧化碳。血红蛋白具有许多独特的生物学特性，使其在维持人体正常生理功能中起着至关重要的作用。
首先，血红蛋白具有高亲氧性。血红蛋白分子中的铁原子能够与氧气发生强烈的亲和作用，使其能够在肺部与氧气结合，形成氧合血红蛋白。随后，在体内循环过程中，氧合血红蛋白会释放出氧气，使其能够被人体组织细胞利用。这种高亲氧性使得血红蛋白成为人体生命活动的重要保障。
其次，血红蛋白具有一定的稳定性。血红蛋白分子中的四个亚基相互结合，并通过氢键和离子键稳定地保持在一起。这使得血红蛋白能够在各种环境条件下保持其结构的稳定性，不易被分解。同时，血红蛋白分子的稳定性还使其能够承受一定的压力和变形，适应不同的生理条件。
此外，血红蛋白具有特殊的构象变化特性。在不同的氧分压下，血红蛋白分子会发生构象变化，从而调节其与氧气的结合和释放。当氧分压较低时，血红蛋白分子会呈现出低氧亲和力的构象，有利于其从肺部吸收氧气。而当氧分压较高时，血红蛋白分子会呈现出高氧亲和力的构象，有利于其将氧气释放到组织细胞中。这种构象变化特性使得血红蛋白能够根据组织细胞对氧气的需求进行动态调节，以满足不同生理状态下的氧气输送需求。
最后，血红蛋白还具有一定的酸碱平衡调节能力。当体内酸碱平衡失调时，血液中的pH值会发生改变。血红蛋白分子能够通过与氢离子结合和释放，调节血液中的酸碱平衡。当血液偏酸性时，血红蛋白会与氢离子结合，减少其浓度，从而缓解酸中毒的情况；当血液偏碱性时，血红蛋白会释放氢离子，增加其浓度，从而缓解碱中毒的情况。这种酸碱平衡调节能力使得血红蛋白能够维持血液的正常pH值，保障人体各种生理功能的正常进行。
综上所述，血红蛋白具有高亲氧性、稳定性、构象变化特性和酸碱平衡调节能力等独特的生物学特性，使其在维持人体正常生理功能中起着不可或缺的作用。
血红蛋白的生物学特性 篇二
血红蛋白是一种由四个亚基组成的蛋白质，它在人体中起着携带氧气和二氧化碳的重要作用。血红蛋白的特性使其能够在不同的生理条件下适应环境变化，并保证人体正常的生命活动。
首先，血红蛋白的结构决定了其高亲氧性。血红蛋白分子中的每个亚基都含有一个铁原子，这个铁原子能够与氧气结合形成氧合血红蛋白。由于血红蛋白分子中的亚基之间存在一定的空间约束，氧分子只能与少部分亚基结合，而其他亚基则保持氧合状态。这种结构使得血红蛋白能够高效地携带氧气，并在组织细胞中释放出氧气。
其次，血红蛋白具有一定的稳定性。血红蛋白分子中的四个亚基通过氢键和离子键相互结合，形成一个稳定的四聚体结构。这种结构使得血红蛋白能够在各种环境条件下保持其完整性和功能性，不易被分解。同时，血红蛋白分子的稳定性还使其能够承受一定的压力和变形，适应不同的生理条件。
此外，血红蛋白还具有特殊的构象变化特性。在不同的氧分压下，血红蛋白分子会发生构象变化，从而调节其与氧气的结合和释放。当氧分压较低时，血红蛋白分子会呈现出低氧亲和力的构象，有利于其从肺部吸收氧气。而当氧分压较高时，血红蛋白分子会呈现出高氧亲和力的构象，有利于其将氧气释放到组织细胞中。这种构象变化特性使得血红蛋白能够根据组织细胞对氧气的需求进行动态调节，以满足不同生理状态下的氧气输送需求。
最后，血红蛋白具有一定的酸碱平衡调节能力。当体内酸碱平衡失调时，血液中的pH值会发生改变。血红蛋白分子能够通过与氢离子结合和释放，调节血液中的酸碱平衡。当血液偏酸性时，血红蛋白会与氢离子结合，减少其浓度，从而缓解酸中毒的情况；当血液偏碱性时，血红蛋白会释放氢离子，增加其浓度，从而缓解碱中毒的情况。这种酸碱平衡调节能力使得血红蛋白能够维持血液的正常pH值，保障人体各种生理功能的正常进行。
综上所述，血红蛋白具有高亲氧性、稳定性、构象变化特性和酸碱平衡调节能力等独特的生物学特性，使其能够在不同的生理条件下适应环境变化，并保证人体正常的生命活动。
血红蛋白的生物学特性 篇三
血红蛋白的生物学特性
摘 要 有研究表明,血红蛋白不仅具有运输氧和二氧化碳的功能,而且还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调节血浆酸碱平衡、抗菌、类氧化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。血红蛋白已成为研究蛋白质多重生物学功能的理想模式分子。关键词 血红蛋白 生物学功能
中图分类号:Q74文献标识码:A
动物在呼吸时,氧气和二氧化碳都要由血液内的特殊运载蛋白来运输。这类参与动物呼吸作用的蛋白质家族统称为呼吸蛋白。Hb是呼吸蛋白家族的成员之一。Hb的主要功能是运输氧和二氧化碳,近年的研究表明,Hb还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调节血浆酸碱平衡、抗菌、类氧化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。Hb已成为研究蛋白质多重生物学功能的理想模式分子。
1 Hb的结构特点
血红蛋白(hemoglobin,Hb)是生物体内负责运载氧的蛋白质,也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。Hb由四个亚基构成,每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下盘绕折叠成球形结构称之为珠蛋白,珠蛋白把血红素分子抱在里面。血红素是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个Fe2 配位结合,珠蛋白肽链中第8位的组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与Fe2 配位结合,Fe2 居于环中,Fe2 的6个配位键中有4个与吡咯环的N配位结合,1个与近端的HisF8结合,第6个用来结合O2等外源性配体,未结合配体时该配位键是空的,故生理状态下Hb的血红素-铁是“五配位”形式。当Hb不结合氧分子时,就有一个水分子从卟啉环下方与Fe2配位结合,4个珠蛋白亚基之间的相互作用力很强,因此没结合氧的血液呈淡蓝色。当Hb与氧结合时,则一个氧分子就顶替了水分子的位置形成氧合血红蛋白(HbO2),使血液呈鲜红色。每个珠蛋白结合1个血红素,其Fe2 可逆地结合1个氧分子。
因Hb所含亚基不同可将其分为不同的亚型,人体发育的不同阶段,红细胞内所含的血红蛋白亚型也不同。正常人出生后有血红蛋白A( 2 2)、血红蛋白A2( 2 2)、胎儿血红蛋白( 2 2)三种类型。
2 血红蛋白基因的表达及进化
血红蛋白基因属于奢侈基
人类编码 珠蛋白的基因位于第16号染色体短臂(16p13.3),每条染色体上有2个 基因 1和 2; 珠蛋白基因位于第11号染色体短臂1区2带(11p1.2)。 和 珠蛋白基因位于第11染色体的11p13和11pter中间, 、 、 呈连锁关系。
现在普遍认为原始血红蛋白基因与藻蓝素基因共同起源于同一始祖血蛋白基因,通过内含子的插入、滑链错配和缺失等不同机制逐渐演化出更多的血红蛋白基因。植物、动物共同的血红蛋白基因继续分别进化为植物血红蛋白基因和动物血红蛋白基因。动物血红蛋白基因有些丢失中心内含子进化为节肢动物血红蛋白基因,某些节肢动物的`血红蛋白基因通过编码区的改变和调控区的变化继续进化成脊椎动物的、等球蛋白基因。①
3 血红蛋白的生物学功能
Hb除具有运输O2和CO2的功能外,还具有运输硫化物、调节血浆酸碱平衡、维持血浆渗透压和血压、抗菌免疫等多种生物学功能,是目前研究最多的呼吸蛋白分子。
3.1 Hb的载氧功能
Hb 的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关。在含氧丰富的肺中,亚基结构呈松弛状态(R 状态),O2极易与血红素结合成HbO2,HbO2将氧运载至需氧组织;在缺氧组织中,亚基处于紧张状态(T状态),血红素不能与氧结合,HbO2快速解离, 将O2释放。②Hb与O2结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O2与Hb的一个亚基结合,与O2结合之后的珠蛋白结构发生变化,引起整个Hb结构的变化,这种变化使第二个O2更容易与Hb的另一个亚基结合,以此类推直到构成Hb的四个亚基分别与四个O2结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个O2的离去会刺激另一个O2的离去,直到完全释放所有的O2,这种现象称为协同效应。血红素分子结构由于协同效应,Hb与O2的结合曲线呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,其结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,Hb可以充分地与O2结合,在体内其它组织处则可以充分地释放所携带的O2。当环境中的氧含量过高或过低的时,氧结合曲线却非常平缓,Hb与O2的结合率没有显着变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显着的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
3.2 Hb的维持血压功能
研究发现,Hb在通过血液运输氧的同时,可以释放自身产生的NO来补充因代谢而失去的NO。NO 能扩张毛细血管,控制毛细血管内的血流量,起到稳定血压的作用。Hb所释放的NO具有一股“冲刺力”的作用,能够帮助O2到达人体的各种组织,并且这种NO又能帮助Hb清除CO2等废物。
3.3 Hb的抗菌免疫功能
法国学者Nedjar-Arroume等利用纯化的Hb片段研究发现,Hb片段对大肠杆菌、肠炎沙门氏菌、藤黄微球菌A270和无毒李斯特菌具有明显的抑菌活性 。新加坡学者Jiang 等 研究发现Hb能有效抗金黄色葡萄球菌和铜绿假单胞菌等细菌,具有杀灭致病细菌的作用。周新娥③等在大鼠体内的试验证明,人Hb及其片段具有体外抑制细菌的作用, 而且Hb在大鼠体内能减轻大肠杆菌感染炎症的程度。免疫学认为,当人体受到细菌入侵时,首先启动细胞免疫,即在识别异己的基础上,调动免疫细胞杀死入侵细菌。细胞免疫反应涉及多个步骤,需要很长时间才能完成。近年研究发现,当人体与入侵微生物作战时,红细胞内的Hb会释放出活性氧,活性氧能迅速杀死入侵的致病微生物。并且,病原体越厉害, Hb产生的活性氧就越多。虽然Hb自动氧化率很低, 但是产生活性氧的能力很强,这可能与超氧化物岐化酶的活性有关。Kawano 等研究发现当 Hb 自动氧化成高铁血红蛋白时,具有一种类过氧化物酶的活性,能催化产生超氧阴离子,进而产生有毒的衍生物,如羟基自由基等起到灭菌的作用。Decker 等认为,动物机体可任意利用入侵微生物的毒力因子,使自身的Hb自动氧化而获得强力的制造活性氧的能力, 产生大量的活性氧介导抗菌功能, 有效地杀灭入侵微生物。并认为这一直接抗菌机制的存在可能已超过了50亿年并不断地被强化。活性氧对抑制能产生胞外蛋白酶等毒力因子的有毒细菌十分有效,即便某些病原菌对抗生素产生了抗药性,但仍有可能被Hb产生的活性氧所杀死。Hb抑菌功能的发现对临床治疗已产生抗生素抗药性的病原菌尤为重要。Hb已被学术界认为是动物体内的一种重要的免疫分子。④
3.4 Hb能维持血浆渗透压稳定
Hb能维持血浆酸碱平衡和渗透压稳定,具有波尔效应。Hb分布于血浆和血细胞内,在血细胞内的Hb分子量较小,一般在2万至12万,而血浆中的Hb分子量较大,从40万至几百万。溶解血浆中的Hb大分子实际上是由Hb分子聚集而成的,血浆中溶解的大分子数目增加使血浆胶体渗透压增加,而胶体渗透压增加会影响组织液的生成及肾脏的滤过作用等,起调节血浆渗透压的作用。⑤
4 结语和展望
Hb等呼吸蛋白的主要功能是运载O2,但基因结构的变异导致Hb等呼吸蛋白的结构多变并衍生出更多的功能,成为多功能蛋白。随着Hb等呼吸蛋白的抗菌免疫能力以及类氧化酶、过氧化酶活性等多种功能的不断发现,越来越引起研究者的兴趣。今后,对Hb的研究将着重探索其新功能及作用机理,尤其是在非特异性免疫反应中所发挥的作用。对Hb 的深入研究,将有助于拓展人们对Hb所肩负的多重生物学功能的认知,也可为人们开发抗菌、抗病毒药物提供新的思路。
